Bibliographie & annexes
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Auteur(s)
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Jean-Luc SIMON : Directeur des RecherchesRhône-Poulenc Chimie, usine de Melle
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Lire l’articleINTRODUCTION
La lysine est un acide aminé : l’acide 2,6-diaminohexanoïque, dont la formule brute est C6H14O2N2 . Elle possède donc deux fonctions amine.
La lysine, sous sa forme isomérique lévogyre exclusivement, est, pour l’homme et de nombreux animaux, un acide aminé essentiel qu’ils ne sont pas capables de synthétiser. Par ailleurs, les céréales sont, pour la plupart, pauvres en lysine. Il est donc nécessaire de renforcer la ration alimentaire des animaux monogastriques (porcs, poulets) par de la lysine. En ce qui concerne les bovins, l’utilisation de la lysine est limitée par la dégradation de celle-ci dans le rumen (ou panse). Pour permettre la libération de la lysine dans l’intestin, la mise au point de systèmes d’enrobage protecteurs s’avère nécessaire.
Après l’abandon des procédés d’extraction de la lysine à partir des protéines et des procédés enzymatiques, les deux sources de lysine sont aujourd’hui les tourteaux de soja et la fermentation. Le cours de la matière première agricole, lié à celui du dollar, oriente le plus souvent le choix entre les deux sources de lysine.
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Conditions industrielles de fermentation2. Micro-organismes utilisés
Les souches le plus couramment utilisées sont des mutants des bactéries Corynebacterium glutamicum, Brevibacterium flavum et Brevibacterium lactofermentum. Ce sont des corynébactéries.
La figure 1 indique les principales réactions biochimiques qui constituent le métabolisme de ces souches lorsqu’elles sont cultivées sur glucose. La figure 2 précise les réactions constituant les voies propres de biosynthèse de la lysine à partir de l’intermédiaire qu’est l’acide aspartique.
Les souches sauvages (c’est-à-dire non génétiquement modifiées), qui sont à l’origine des bactéries utilisées industriellement, se caractérisent par une activité α-cétoglutarate déshydrogénase (enzyme no 18 sur la figure 1) naturellement faible. La tendance de ces souches est donc de synthétiser du glutamate (enzyme no 16), d’où le nom de glutamicum. Si le glutamate n’est pas excrété par la bactérie, il régulera sa propre formation par inhibition et répression vis-à-vis de la glutamate déshydrogénase (no 16). C’est ce qui se produit naturellement pour éviter à la bactérie de gaspiller inutilement le substrat carboné disponible en quantité limitée dans son environnement. Les industriels ont exploité la faible activité de l’enzyme 18 chez ces souches pour produire l’acide glutamique. Pour ce faire, ils ont modifié le milieu de culture du micro-organisme afin d’altérer sa perméabilité membranaire et permettre ainsi l’excrétion de l’acide glutamique et, de ce fait, échapper aux phénomènes de régulation.
Revenons aux conditions naturelles. Lorsque la concentration en glutamate intracellulaire est suffisante, l’enzyme 18 devient davantage compétitive vis-à-vis de l’enzyme 16. La souche entre dans une phase catabolique [cycle de Krebs, fournisseur d’énergie biologique l’ATP] puis, par le jeu des régulations des activités enzymatiques clefs du cycle de Krebs, la souche synthétise de l’aspartate par la voie catalysée par la phosphoénolpyruvate carboxylase (enzyme no 12). L’aspartate sert tout d’abord à la synthèse de l’isoleucine car l’homosérine déshydrogénase est naturellement plus active que la dihydrodipicolinate...
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