Affinement d’une structure cristallographique
Cristallographie des macromolécules biologiques

INTRODUCTION

1 - PRÉSENTATION GÉNÉRALE

2 - PURIFICATION DE LA MACROMOLÉCULE

3 - CRISTALLISATION

4 - ENREGISTREMENT DES DONNÉES DE DIFFRACTION

• 4.1 - Source de rayons X
• 4.2 - Détecteur
• 4.3 - Méthodes d’enregistrement
  
• 4.4 - Cryocristallographie

5 - MÉTHODE DE LA SÉRIE ISOMORPHE

• 5.1 - Détermination des phases. Cas idéal
• 5.2 - Détermination des phases. Cas réel
• 5.3 - Obtention des dérivés lourds
• 5.4 - Détermination de la position des atomes lourds

6 - UTILISATION DE LA DIFFUSION ANOMALE

• 6.1 - Travail à une seule longueur d’onde
• 6.2 - Travail à plusieurs longueurs d’ondes
• 6.3 - Incorporation des diffuseurs anomaux
• 6.4 - Perspectives

7 - REMPLACEMENT MOLÉCULAIRE

8 - CARTES DE DENSITÉ ÉLECTRONIQUE

• 8.1 - Amélioration par des méthodes de modification de densité
• 8.2 - Extension des phases
• 8.3 - Construction de la structure

9 - AFFINEMENT D’UNE STRUCTURE CRISTALLOGRAPHIQUE

• 9.1 - Méthodes de moindres carrés
• 9.2 - Méthodes de la dynamique moléculaire
• 9.3 - Maximum de vraisemblance
• 9.4 - Cartes de densité électronique
• 9.5 - Particularités des macromolécules biologiques

10 - BASE DE DONNÉES PDB

11 - PERSPECTIVES