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Article

1 - ENZYMES : CATALYSEURS DE LA VIE

2 - DIFFÉRENTS MÉCANISMES D’ACTION ENZYMATIQUE

3 - ENZYMES HUMAINES ACTIVÉES

4 - ISOENZYMES

5 - CONCLUSION

6 - GLOSSAIRE

7 - SYMBOLES ET NOTATIONS

Article de référence | Réf : PHA1504 v1

Enzymes : catalyseurs de la vie
Enzymologie moléculaire - Catalyse enzymatique

Auteur(s) : Julien DUMOND, Serge KIRKIACHARIAN

Date de publication : 10 juin 2022

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RÉSUMÉ

Les organismes unicellulaires ou pluricellulaires disposent de protéines enzymatiques, catalysant diverses réactions biochimiques spécifiques. Cet article est consacré à la catalyse enzymatique. Les sites actifs de la chymotrypsine, de la ribonucléase et de la phosphotriose isomérase impliqués dans les réactions chimiques sont étudiés. L’influence des paramètres physicochimiques (énergie d’activation, température et pH) pouvant moduler l’activité catalytique est également envisagée. Les derniers paragraphes sont dédiés aux différentes cinétiques enzymatiques, aux coenzymes, aux voies d’activation d’enzymes humaines et aux isoenzymes.

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ABSTRACT

Molecular enzymology - Enzymatic catalysis

Unicellular or multicellular organisms have enzymatic proteins, that catalyze various specific biochemical reactions. This article is focused on the enzymatic catalysis. The active site of Chymotrypsin, Ribonuclease and Phosphotriose isomerase involved in chemical reactions are studied. The effects of physicochemical parameters (activation energy, temperature and pH) that can modulate the catalytic activity are also analyzed. Last paragraphs are dedicated to various enzyme kinetics, coenzymes, activation pathways of human enzymes and isoenzymes.

Auteur(s)

  • Julien DUMOND : Docteur en virologie enzymologie - Consultant en entreprises pharmaceutiques, Metz, France

  • Serge KIRKIACHARIAN : Docteur ès-sciences physiques, Pharmacien - Professeur émérite de chimie thérapeutique de la faculté des sciences pharmaceutiques et biologiques de l’université Paris Sud - Praticien hospitalier chef de service honoraire des hôpitaux de Paris, France

INTRODUCTION

Les enzymes sont des catalyseurs biochimiques présentant des analogies avec les catalyseurs chimiques.

Une enzyme est l’accélérateur d’une réaction chimique précise à une température et à un pH donnés. Le facteur accélérateur est généralement compris entre 105 et 108. La réaction enzymatique est spécifique et son action se déroule à faible concentration sans qu’il s’ensuive une dénaturation. L’équilibre de la réaction n’est pas modifié et il est atteint rapidement en corrélation avec le facteur accélérateur précédemment abordé. Ces traits caractéristiques rendent ces macromolécules indispensables au métabolisme cellulaire et à sa régulation.

L’enzyme diffère d’un catalyseur chimique par sa nature protéique qui la rend sensible aux conditions physicochimiques non compatibles avec les milieux retrouvés chez les êtres vivants. Elle est aussi active à faible concentration, ce qui peut engendrer sa saturation par les réactifs qu’elle doit transformer.

Cet aspect catalytique de l’enzymologie est particulièrement intéressant lors de l’utilisation de réacteurs enzymatiques où une enzyme est immobilisée sur un support solide afin de réaliser à grande échelle, voire très grande échelle, une réaction chimique spécifique. Les données de la cinétique enzymatique, des flux de substrats, de produits et d’autres molécules nécessaires à la réaction au sein des réacteurs sont autant de paramètres à étudier avec précision. Parmi les réacteurs, peuvent être cités ceux qui permettent d’effectuer des réactions chimiques, des préparations pour l’industrie pharmaceutique, pour la cosmétologie et des préparations agroalimentaires. Plus récemment, ces applications se déroulent à l’aide de réacteurs enzymatiques à membrane. L’enzyme est liée à la surface membranaire ou située dans les pores de cette dernière. La réaction s’effectue quand le substrat traverse la membrane.

Connaître la structure et le fonctionnement d’une enzyme permet d’exploiter ce catalyseur biologique dans les meilleures conditions en vue d’optimiser son utilisation dans différents domaines industriels. De nombreux catalyseurs (glycosidases, protéases, lipases...) sont étudiés et utilisés dans des réacteurs afin de produire des molécules variées à haute valeur ajoutée. Par exemple, le marché de la production d’arômes représente plusieurs milliards d’euros par an. Il dépend d’enzymes fonctionnant au sein de levures, de bactéries ou de cellules végétales dans des fermenteurs (synthèse de lactones...) ou d’enzymes purifiées immobilisées ou non dans des réacteurs (synthèse d’hexanal, hexénal, esters d’acide gras...). De plus, dans l’industrie pharmaceutique, les enzymes permettent d’accéder à des intermédiaires et/ou à des médicaments chiraux en une étape, offrant un gain économique et écologique non négligeable par rapport à leur accès nécessitant des synthèses multi-étapes.

Le lecteur trouvera en fin d’article un glossaire et un tableau des notations et des symboles utilisés.

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KEYWORDS

enzymatic catalysis   |   active site   |   physicochemical parameters   |   enzymatic kinetics

DOI (Digital Object Identifier)

https://doi.org/10.51257/a-v1-pha1504


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1. Enzymes : catalyseurs de la vie

1.1 Spécificités enzymatiques

Particularité fondamentale, une enzyme n’agit que sur un type de substrat et ne réalise la catalyse que de façon déterminée, avec une notion de double spécificité : celle de réaction et celle de substrat.

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1.1.1 Spécificité de réaction

Une enzyme catalyse un type de réaction chimique spécifique, comme illustré par les exemples suivants. La spécificité réactionnelle n’est pas liée au coenzyme ou au cofacteur, comme le montrent les exemples 2 et 3. Elle est toujours déterminée par l’apoenzyme représentant la partie protéique de l’enzyme.

Exemple 1 :

Une hydrolase permet l’hydrolyse d’une molécule donnée. C’est une enzyme coupant une entité moléculaire grâce à l’eau.

Exemple 2 :

Une amino-acide décarboxylase catalyse la réaction de la figure 1.

Cette enzyme à coenzyme phosphate de pyridoxal permet le retrait d’une fonction acide carboxylique.

Exemple 3 :

Une amino-acide transaminase (l’ASpartate AminoTransférase : ASAT) catalyse la réaction de la figure 2.

Cette enzyme à coenzyme phosphate de pyridoxal permet le transfert d’une amine primaire.

HAUT DE PAGE

1.1.2 Spécificité de substrat

Une enzyme peut agir sur un substrat donné ou sur une famille de substrats. Cela dépend de la complémentarité stéréoélectronique entre enzyme (E) et substrat (S). Cette spécificité varie dans des limites plus ou moins larges.

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1.1.2.1 Spécificité absolue

Certaines enzymes catalysent la transformation...

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BIBLIOGRAPHIE

  • (1) - NOGUES (M.V.), VILANOVA (M.), CUCHILLO (C.M.) -   Bovine pancreatic ribonuclease A as a model of an enzyme with multiple substrate binding sites.  -  Bioch. Biophys. Acta, 1253(1), p. 16-24 (1995).

  • (2) - JASPARD (E.) -    -  http://biochimej.univ-angers.fr/Page2/COURS/4EnzymologieLicence/COURS1/111Cours.html

  • (3) - WIERENGA (R.K.), KAPETANIOU (E.G.), VENKATESAN (R.) -   Triosephosphate isomerase: a highly evolved biocatalyst.  -  Cell. Mol. life Sci., 67(23), p. 3961-3962. (2010).

  • (4) - HARRIS (T.K.), ABEYGUNAWARDANA (C.), MILDVAN (A.S.) -   NMR studies of the role of hydrogen bonding in the mechanism of phosphotriose isomerase.  -  Biochemistry, 36(48), p. 14661-1475 (1997).

  • (5) - RAINES (R.T.), SUTTON (E.L.), STRAUS (D.R.), GILBERT (W.), KNOWLES (J.R.) -   Reaction energeticcs of a mutant triosephosphate isomerase in which the active-site glutamate has been changed to aspartate.  -  Biochemistry, 25(22), p. 7142-7154. (1986).

  • ...

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