3. Applications
Historiquement, l’électrospray doit sans doute ses premiers succès à la possibilité de mesurer la masse moléculaire de peptides et de protéines intactes jusqu’à environ 100 000 Da [11]. Auparavant, caractériser de tels composés nécessitait de procéder au préalable à une hydrolyse enzymatique, de séparer et d’isoler les différents peptides de coupure, et enfin de combiner microséquençage et détermination de leur masse moléculaire par LSIMS.
La précision des mesures, liée à la sensibilité de la technique, en fait maintenant un outil incontournable pour l’étude de conformité des peptides et des protéines [12], de même, en ions négatifs, pour les oligonucléotides. Dans le cas des protéines, endogènes ou recombinantes, les biochimistes sont souvent confrontés à des problèmes de conformité et de modification post-traductionnelles qui ne sont pas toujours détectables par dégradation d’Edman (séquençage d’acides aminés) ou par analyse d’acides aminés. Quand les séquences d’acides aminés...
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