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Professeur de biologie structurale Université de Strasbourg Département de biologie structurale intégrative IGBMC,CNRS UMR 7104-Inserm U 1258, Strasbourg-Illkirch, France
Relu et validé
Déterminer la structure dimensionnelle d’une macromolécule biologique permet d'apporter un éclairage essentiel pour mieux comprendre la fonction biologique. Cependant, malgré les avancées technologiques, la résolution du problème des phases reste l’un des trois problèmes majeurs de la biocristallographie.
Relu et validé
Le processus de détermination d'une structure de macromolécule biologique par diffraction des rayons X sur des cristaux se déroule en six étapes. Découvrez les premières étapes caractérisées par une miniaturisation et une automatisation poussées avec une intervention humaine de plus en plus réduite.
Déterminer la structure dimensionnelle d’une macromolécule biologique permet d'apporter un éclairage essentiel pour mieux comprendre la fonction biologique. Cependant, malgré les avancées technologiques, la résolution du problème des phases reste l’un des trois problèmes majeurs de la biocristallographie.
La connaissance des structures tridimensionnelles est une condition nécessaire à une compréhension à l'échelle atomique des fonctions biologiques. La diffraction des rayons X est une des deux méthodes utilisées pour déterminer la structure tridimensionnelle des macromolécules. Les macromolécules sont cristallisées à partir d'une solution aqueuse, dans des conditions physico- chimiques (température, pH, pression, etc.) où elles gardent leur activité biologique. La cristallographie ne souffre pas de limitations en taille de la macromolécule étudiée. Cependant, la collecte des données de diffraction doit faire face au nombre important de mesures à enregistrer et à traiter, et à une intensité faible des ondes diffractées.
