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Auteur(s)
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Éric BROWN : Ingénieur de l’École Nationale Supérieure des Industries Chimiques de Nancy - Philosophy Doctor (Cambridge) - Professeur à l’Institut Universitaire de Technologie du Mans
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Jean-François BIELLMANN : Ingénieur de l’École Nationale Supérieure de Chimie de Strasbourg - Directeur de Recherche au Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) - Département de Chimie de l’Université Louis Pasteur à Strasbourg
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Lire l’articleINTRODUCTION
Les possibilités de la biotechnologie ont renouvelé l’intérêt des processus naturels de transformations chimiques. La biosynthèse de produits naturels complexes a attiré l’attention sur des réactions telles que les fermentations difficiles à faire en laboratoire et réalisées aisément dans la nature grâce à des catalyseurs très spécifiques appelés enzymes (*).
Dans le présent article, nous traiterons les enzymes du point de vue de la structure et de la catalyse. Nous terminerons par les enzymes fixés sur un support solide, tels qu’ils sont industriellement utilisés.
(*) Le genre masculin du mot enzyme a été admis par l’Académie Française par NDLR, décision du 11 mai 1978.
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3. Conclusion
La catalyse enzymatique, spécialement grâce à la biologie moléculaire, ouvre de nombreuses perspectives d’applications aussi bien pour l’analyse que pour la synthèse. Comme toutes les méthodes, elle a des contraintes et des limites qui découlent de la nature des enzymes. Mais grâce à une meilleure connaissance de la biologie, ces contraintes peuvent être modifiées de façon à adapter les enzymes aux besoins industriels : vitesse réactionnelle plus élevée, stabilité plus grande, absence d’inhibition par excès de substrat et par le produit, etc. Notons encore qu’en principe les catalyseurs enzymatiques ont l’avantage d’être naturels et peuvent donc être considérés comme non polluants, contrairement aux catalyseurs classiques tels que le nickel et le mercure.
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