Enzymes immobilisés
Catalyse enzymatique

2.1 But et principe de l’immobilisation

Les enzymes étant solubles dans l’eau et très fragiles, leur purification après usage ne peut généralement être envisagée favorablement, surtout à l’échelle industrielle. Pour différentes raisons, y compris la valeur commerciale élevée des enzymes, on s’est efforcé de mettre au point des méthodes permettant leur réutilisation, une fois la réaction enzymatique achevée.

L’une de ces méthodes est l’ultrafiltration, mais il semble que celle qui a donné naissance aux plus grands développements consiste à rendre l’enzyme insoluble par un traitement physique ou chimique convenable, suffisamment doux et sélectif pour éviter une perte trop importante d’activité biologique. L’enzyme ainsi insolubilisé (ou immobilisé ) peut catalyser, en milieu hétérogène cette fois, les réactions susceptibles de l’être en phase homogène par l’enzyme soluble initial. Le dérivé insoluble est ensuite récupéré par filtration, sédimentation ou centrifugation et peut servir à nouveau.

Depuis 1965, l’immobilisation des enzymes a fait l’objet de plusieurs milliers d’articles originaux et de mises au point provenant de laboratoires du monde entier. Plusieurs manuels traitant de ce sujet sont parus ces vingt dernières années.

2.2 Principales méthodes d’immobilisation

Il existe cinq méthodes générales d’immobilisation des enzymes. Ce sont l’adsorption, la microencapsulation, l’inclusion, la réticulation et la fixation chimique sur un support insoluble. Toutes ces méthodes opèrent en milieu aqueux tamponné.

2.2.1 Immobilisation par adsorption

L’adsorption constitue la méthode la plus économique d’immobilisation des enzymes [25]. Dans ce procédé, l’enzyme est retenu à la surface d’un corps adsorbant, minéral ou organique, grâce à des liaisons de Van der Waals et des interactions homophiles (hydrophobes et/ou hydrophiles). Les supports adsorbants utilisés...