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BiosolvantsARCHIVE | Réf : P1110 v1
Auteur(s) : Jean Cavarelli
Date de publication : 10 sept. 2009
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La cristallisation est un changement de phase qui fait passer un composé à l'état solide ordonné. Un cristal est un arrangement périodique ordonné dans l'espace tridimensionnel, la maille cristalline étant l'unité de base qui se repète par translation selon la loi décrite par un réseau ponctuel. En 3 dimensions, il existe 14 réseaux ponctuels possibles (dit de Bravais) qui sont décrits uniquement par 7 mailles : les 7 systèmes cristallins. Chaque système est caractérisé par une symétrie, ce qui implique des contraintes sur les paramètres de maille (voir tableau 1). En combinant les différentes symétries, il existe seulement 230 groupes d'espaces qui décrivent un nombre limité de manières d'ordonner périodiquement un motif dans l'espace.
L'empilement des molécules dans un cristal possède donc un ordre à longue distance, les liens entre molécules étant identiques d'une maille cristalline à l'autre. Par opposition, on parlera de précipité amorphe pour décrire un empilement non ordonné, sans symétries de translations. Les macromolécules sont cristallisées à partir d'une solution aqueuse, dans des conditions physico- chimiques (température, pH, pression, etc.) où elles gardent leur activité biologique. Bien que plusieurs centaines de macromolécules biologiques aient déjà été cristallisées, permettant ainsi de connaître leurs structures, la plupart des facteurs responsables de la cristallisation sont mal maîtrisés et il n'existe pas de règles directement applicables à une nouvelle macromolécule. Pourtant, la cristallisation des macromolécules biologiques est régie par les mêmes lois thermodynamiques que celles qui gouvernent la cristallisation des petites molécules organiques.
L'obtention d'un cristal peut se décomposer en quatre étapes successives ou simultanées : formation d'un état de sursaturation, nucléation, croissance cristalline et cessation de croissance. Néanmoins, les macromolécules biologiques présentent de nombreuses sources potentielles d'hétérogénéités qui peuvent nuire fortement à leur capacité de cristalliser.
On peut citer, par exemple, la présence :
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MÉDICAMENTS ET PRODUITS PHARMACEUTIQUES
(1) - AUTHIER (A.) - Cristallographie géométrique. - [A 1 305] Physique Chimie (1993).
(2) - JEANNIN (Y.) - Résolution d'une structure cristalline par rayons X. - [P 1 075] Techniques d'analyse (1998).
(3) - JEANNIN (Y.) - Détermination de structure cristalline par rayons X : méthodes numériques. - [P 1 076] Techniques d'analyse (1996).
(4) - BROLL (N.) - Caractérisation de solides cristallisés par diffraction X. - [P 1 080] Techniques d'analyse (1996).
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Les articles ci-dessous développent, illustrent et complètent, certains aspects présentés dans cette revue :
LASKOWSKI (R.A.) - THORNTON (J.M.) - Understanding the molecular machinery of genetics through 3D structures. - Nat. Rev. Genet., 9(2), p. 141-151, fév. 2008.
ALBER (F.) - ORSTER (F.) - KORKIN (D.) - TOPF (M.) - SALI (A.) - Integrating Diverse Data for Structure Determination of Macromolecular Assemblies. - Annu. Rev. Biochem., 77, p. 443-477 (2008).
CHRUSZCZ (M.) - WLODAWER (A.) - MINOR (W.) - Determination of Protein Structures. A Series of Fortunate Events. - Biophysical Journal, vol. 95, p. 1-9, juil. 2008.
WLODAWER (A.) - MINOR (W.) - DAUTER (Z.) - JASKOLSKI (M.) - Protein crystallography for non-crystallographers. - FEBS Journal, 275 (1), p. 1-21, janv. 2008.
MINOR (D.L.) Jr - The Neurobiologist's Guide to Structural Biology : A Primer on Why Macromolecular Structure Matters and How to Evaluate Structural Data. - Neuron, 54, p. 511-533, 24 mai 2007.
SCHMIDT (A.) - LAMZIN (S.) - From atoms to proteins. - Cell. Mol. Life Sci., 64, p. 1959-1969 (2007).
Pour une étude approfondie, on pourra consulter les revues de synthèse ci-dessous
Crystallography of complexes. - Acta Cryst D63, Part 1, janv. 2007.
Structural Proteomics IN Europe. - Acta Cryst D62, Part 10, oct. 2006.
Data collection and analysis. - Acta Cryst D62, Part 1, janv. 2006.
Model building and refinement. - Acta Cryst D62, vol. 11, déc. 2004.
Experimental Phasing. - Acta Cryst D59, vol. 11, nov. 2003.
High-throughput structure determination. - Acta Cryst D58, vol. 11, nov. 2002.
Une bibliographie plus générale en biologie structurale
* - http://www.bio3d-igbmc.u-strasbg.fr/
...
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