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Production d’antibiotiques par biotechnologiesArticle de référence | Réf : BIO6200 v1
Auteur(s) : Jean-Louis GOERGEN, Emmanuel GUEDON, Marie-Françoise CLINCKE
Date de publication : 10 mai 2011
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2.1 Modifications posttraductionnelles
Les modifications posttraductionnelles (MPT) incluent l'agrégation des protéines, l'oxydation des méthionines, la désamination de l'asparagine et dans une moindre mesure celle de la glutamine, l'ajout de lipides, la protéolyse, la γ-carboxylation, la glycosylation et la sulfatation des protéines .
De telles modifications ne représentent pas uniquement un challenge au niveau des procédés de production mais peuvent avant tout avoir des conséquences indésirables pour le patient. En effet, des MPT incorrectes peuvent réduire l'efficacité de la protéine mais également entraîner une réaction du système immunitaire. Les MPT telles que l'agrégation des protéines, la désamination de l'asparagine et l'isomérisation de l'acide aspartique, l'oxydation des méthionines et la sulfatation sont décrites succinctement dans ce chapitre. De telles modifications ne sont pas souhaitées pour les protéines à visée thérapeutique. Cependant, dans le domaine des bioprocédés, très peu d'études traitent de ces MPT.
De nombreuses protéines recombinantes ne sont pas produites dans leur état tridimensionnel natif, et s'agrègent dans un état biologiquement inactif, encore appelé « corps d'inclusion » dans le cas des systèmes bactériens. Ce phénomène d'agrégation des protéines est un terme général qui englobe plusieurs types d'interactions ou caractéristiques. Cette modification de la protéine peut provenir de différents mécanismes et être classifiée de différentes façons, à savoir soluble/insoluble, covalente/non covalente, réversible/non réversible et native/dénaturée.
L'une des premières étapes dans le phénomène d'agrégation des protéines est la formation de liaisons faibles, autrement dit d'interactions non covalentes, entre les protéines. L'exposition de ces protéines partiellement dénaturées à des surfaces hydrophobes...
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(1) - BANEYX (F.), MUJACIC (M.) - Recombinant protein folding and misfolding in Escherichia coli. - Nat. Biotechnol., no 22, p. 1399-1407 (2004).
(2) - KANE (J.F.), HARTLEY (D.L.) - Formation of recombinant protein inclusion bodies in Escherichia coli. - Trends Biotechnol., no 6, p. 95-101 (1988).
(3) - TRAN-MOSEMAN (A.), SCHAUER (N.) et DE BERNARDEZ CLARK (E.) - Renaturation of Escherichia coli – derived recombinant human macrophage colony-stimulating factor. - Protein Express Purif., no 16, p. 181-189 (1999).
(4) - CHIBA (Y.) et JIGAMI (Y.) - Production of humanized glycoproteins in bacteria and yeasts. - Curr. Chem. Biol., no 11, p. 670-676 (2007).
(5) - HAMILTON (S.R.), BOBROWICZ (P.), BOBROWICZ (B.), DAVIDSON (R.C.), LI (H.), MITCHELL (T.), NETT (J.H.), RAUSCH (S.), STADHEIM (T.A.) et al - Production of complex human glycoprotein in yeast. - Science, no 301, p. 1244-1246 (2007).
...
Alexion http://www.alxn.com/
Amgen http://www.amgen.fr
Bayer, Inc. http://www.bayer.com/
Biogen Idec http://www.biogenidec.fr/
BioProtein Technologies http://www.bioprotein.com/fr/
Bristol-Myers Squibb http://www.bmsfrance.fr
Biowa-Kyowa http://www.biowa.com/
Centocor http://www.centocororthobiotech.com
Crucell https://www.janssen.com/fr/infectious-diseases-and-vaccines/crucell
Dow AgroSciences http://www.dowagro.com/fr/
Eli Lilly http://www.lilly.com
Genentech http://www.gene.com
Genzyme France http://www.genzyme.fr/
GlycoFI http://www.glycofi.com
GTC Biotherapeutics http://www.gtc-bio.com
Hoffmann-La Roche http://www.roche.fr
Johnson http://www.jnj.com
Laboratoire français du Fractionnement et des Biotechnologies (LFB) http://www.lfb.fr
Merk et Co http://www.merck.com
Plant Advanced Technologies (PAT SA) http://www.plantadvanced.com/
Protein Sciences Corp. http://www.proteinsciences.com...
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