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Conclusion
Enzymologie fonctionnelle - Enzymes virales et bactériennes
PHA1512 v1 Article de référence

Conclusion
Enzymologie fonctionnelle - Enzymes virales et bactériennes

Auteur(s) : Julien Dumond, Serge Kirkiacharian

Date de publication : 10 janv. 2023 | Read in English

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1 - Enzymes virales

2 - Enzymes bactériennes

3 - Conclusion

4 - Glossaire

5 - Sigles et notations

Sommaire

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RÉSUMÉ

Cet article est consacré à l’enzymologie fonctionnelle. Il décrit succinctement les principales enzymes des structures acellulaires virales et des cellules bactériennes procaryotes disposant d’un niveau d’organisation primitif. Le rôle de chaque enzyme est brièvement mentionné afin de comprendre sa place dans la vie et dans le cycle de multiplication de l’entité qui l’a produite. Sur le plan thérapeutique, cela met en évidence l’intérêt du ciblage de certaines de ces enzymes en vue d’enrayer les infections virales ou bactériennes.

Lire cet article issu d'une ressource documentaire complète, actualisée et validée par des comités scientifiques.

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Auteur(s)

  • Julien Dumond : Docteur en Virologie Enzymologie - Consultant en entreprises pharmaceutiques, Metz, France

  • Serge Kirkiacharian : Docteur ès Sciences Physiques, Pharmacien - Professeur émérite de chimie thérapeutique de la faculté des sciences pharmaceutiques et biologiques de l’Université Paris-Sud - Praticien hospitalier chef de service honoraire des Hôpitaux de Paris, France.

INTRODUCTION

Les notions de biologie et de biochimie exposées dans cet article, qui s’inscrit dans une série d’articles consacrés à l’enzymologie fonctionnelle, font intervenir de nombreuses enzymes indispensables à la compréhension du fonctionnement du vivant.

Cet article décrit des enzymes virales et bactériennes dans le cadre du fonctionnement des entités acellulaires et cellulaires qui les ont synthétisées.

L’Union Internationale de Biochimie classe les enzymes en sept familles principales en fonction de la réaction catalysée et selon les codes de la Commission Enzyme (code EC). Cette classification simplifiée, présentée dans l’article [PHA 1 510], peut être consultée en complément de cet article.

Le sujet de cet article porte sur l’étude des enzymes les plus marquantes et importantes retrouvées chez les acellulaires et les bactéries, à l’exclusion des polymérases d’acides nucléiques (EC 2) détaillées dans l’article [PHA 1 510].

Le lecteur trouvera en fin d’article un glossaire et un tableau des sigles et des notations utilisés.

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MOTS-CLÉS

bactéries Virus enzymes

DOI (Digital Object Identifier)

https://doi.org/10.51257/a-v1-pha1512

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3. Conclusion

Dans cet article, ont été évoquées les principales familles enzymatiques retrouvées chez les acellulaires et les procaryotes. Des acellulaires viraux constitués de génomes minimalistes aux cellules procaryotes considérées comme les plus petites unités vivantes, une structuration s’établit et les enzymes fonctionnent dans un espace restreint qui doit être compatible avec la vie de l’organisme vivant.

Il s’agit d’une base initiale pour comprendre comment les enzymes bactériennes ou virales d’agents infectieux peuvent être ciblées dans la mise au point de nouvelles structures pharmacologiquement actives.

L’article [PHA 1 514] fait l’objet de l’étude du niveau d’organisation cellulaire le plus compartimenté. La localisation des enzymes importantes retrouvées au sein de la cellule eucaryote est également présentée dans cet article.

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BIBLIOGRAPHIE

  • (1) - BRESSANELLI (S.), LESCAR (J.) -   Les enzymes de réplication/transcription des Flaviviridae.  -  Virologie, 17(1) (2013).

  • (2) - LOUIS (J.M.) et al -   Kinetics and mechanism of autoprocessing of human immunodeficiency virus type 1 protease from an analog of the Gag-Pol polyprotein.  -  Proc Natl Acad Sci USA, 91(17), 7970-4 (1994).

  • (3) - LOUIS (J.M.) et al -   Hydrophilic peptides derived from the transframe region of Gag-Pol inhibit the HIV-1 protease.  -  Biochemistry, 37(8), 2105-10 (1998).

  • (4) - LOUIS (J.M.), CLORE (G.M.), -GRONENBORN (A.M.) -   Autoprocessing of HIV-1 protease is tightly coupled to protein folding.  -  Nat Struct Biol., 6(9), 868-75 (1999).

  • (5) - VOITURIN (K.), GUEHO (J.P.) -   Les virus de la grippe.  -  Revue l’UPBM-L’OPÉRON, 48 (2008).

  • (6) - KADARE (G.),...

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