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Mélange des produits pâteux - Performances des agitateurs : paramètres| Réf : F3400 v1
Auteur(s) : Denis LORIENT
Date de publication : 10 juin 1998
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Transformation et conservation des produits agroalimentairesCet article fait partie de l’offre Agroalimentaire
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4.1 Polymérisation des protéines au cours de la dénaturation et des oxydations
4.1.1 Condensation par échange ou formation de ponts disulfure
Comme cela a été écrit précédemment, les condensations de ce type supposent deux conditions :
dénaturation et déplissement de la protéine par traitements physique (thermique) ou chimique (dissociants des interactions hydrophobes ou ioniques) ;
concentration suffisante des protéines pour faciliter la formation de ponts disulfure intermoléculaires induisant la gélification.
Ces deux étapes peuvent être éventuellement séparées par une étape d’orientation des chaînes peptidiques (cas de la texturation thermomécanique : cuisson extrusion, filage, formation de films...).
Une valeur élevée de pH peut faciliter la première étape mais, dans ce cas, il faut ensuite neutraliser et/ou laver à l’eau pour éliminer l’agent alcalin et/ou les sels.
HAUT DE PAGE4.1.2 Formation de ponts hydrocarbonés
Formation de ponts lysinoalanyle : elle intervient surtout à pH alcalin ou par traitement thermique en milieu neutre entre résidus ε-lysyle et cystéinyle ou phosphoséryle selon le schéma de la figure 13.
Formation de pont isopeptidique : elle résulte de la réaction entre résidus ε-lysyle et glutaminyle ou asparaginyle en milieu neutre à haute température.
Ces deux types de liaisons bloquent les résidus lysyle qui font partie du site d’attaque de la trypsine.
Il en résulte une baisse de digestibilité de la protéine et de disponibilité de la lysine, acide aminé indispensable. La réticulation des protéines par ces liaisons peut engendrer aussi une baisse de solubilité.
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(1) - ADLER-NISSEN (J.) - Enzymic hydrolysis of food proteins. - Elsevier Science Publishing Co. Inc. New York, 404 p. 1986.
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(4) - ALAIS (C.) - Sciences du lait. - Éditions SEPAIC, Paris.
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