Conclusion et perspectives
Transglutaminase - Propriétés et applications dans l’industrie agroalimentaire

Les enzymes ont été utilisées bien avant le développement des technologies de production d’enzymes par fermentation avec des micro-organismes. Cependant, avec l’essor de bioprocédés avancés utilisant la technologie de l'ADN recombinant, des enzymes sont purifiées et produites à plus grande échelle, ce qui a permis leur utilisation et leurs applications dans différentes industries alimentaires. Ce sont des agents qui jouent un rôle important dans les propriétés physiques et physicochimiques des différents aliments.

Le développement de l’ingénierie des protéines avec l’évolution dirigée sur le site actif a permis de créer de nouvelles enzymes dotées d’activités améliorées. Parmi les enzymes industrielles, les plus utilisées sont les hydrolases et les glucidases. Les hydrolases, telles les lipases et les protéases, sont le type dominant dans de nombreuses industries alimentaires, principalement laitières. Les glucidases comprennent les amylases et les cellulases et sont également largement employées.

L'application d'enzymes à la modification des protéines présente de nombreux avantages, en raison des spécificités des réactions et des faibles fréquences de réactions secondaires, sans avoir besoin de conditions de haute pression et de haute température. De tels avantages rendent l’utilisation d’enzymes efficace, principalement dans l’industrie alimentaire. En termes d'application d’hydrolases dans l'industrie, les protéases étaient jusqu’ici les principales enzymes utilisées pour les protéines alimentaires. Avec l’émergence de l’enzyme transglutaminase (EC 2.3.2.13), impliquée dans la réticulation des protéines, les possibilités technologiques de modification des protéines se sont considérablement élargies. Elle appartient à la famille des transférases, largement répandue dans la nature.

La transglutaminase est présente dans le sang des mammifères, oiseaux, volailles, poissons et crustacés, ainsi que dans les plantes comme le petit pois, le tournesol, le topinambour, la betterave fourragère. Les transglutaminases de mammifères sont dépendantes du calcium ionique. Au début des années 1990, il y a eu la première découverte d’une nouvelle transglutaminase produite par un micro-organisme. Dans les années 1990, la première transglutaminase microbienne issue de la souche S-8112 de Streptoverticillium mobaraense (Ajinomoto, Japon) est commercialisée. Elle a été utilisée dans des produits de charcuterie, des produits laitiers et des produits de boulangerie ainsi que dans des produits végans.

Cet article fait un focus sur l’utilisation de la transglutaminase dans de nombreuses branches de l'industrie alimentaire. Du point de vue techno-économique, les ressources protéiques deviennent moins récupérables pendant la transformation des ingrédients ou des produits alimentaires. De ce fait, la transglutaminase pourrait être un auxiliaire technologique pour améliorer cette récupération sans compromis de la qualité des produits finis. L’article décrit brièvement les propriétés enzymatiques de la transglutaminase, son origine, ses applications détaillées dans les industries laitières, de la viande et des fruits de mer, de la boulangerie, et des substituts reconstitués à partir de protéines végétales. Une présentation des aspects réglementaires de cette enzyme est également introduite avec une conclusion et des perspectives finales.