Article de référence | Réf : BIO590 v1
Auteur(s) : Didier COMBES, Pierre MONSAN
Date de publication : 10 nov. 2009
Relu et validé le 10 oct. 2016
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2.1 Équation de Michaelis-Menten
L'équation de Henri qui est à l'origine de l'équation de vitesse de Michaelis-Menten repose sur l'observation suivante : la vitesse initiale d'une réaction est directement proportionnelle à la concentration de la préparation enzymatique, mais augmente de manière non linéaire avec la concentration du substrat, jusqu'à une vitesse maximale limite. L'établissement de l'équation de Henri est fondé sur les hypothèses suivantes :
l'enzyme est un catalyseur ;
l'enzyme et le substrat réagissent rapidement pour former un complexe enzyme-substrat ;
un seul substrat et un seul complexe enzyme-substrat sont impliqués et le complexe enzyme-substrat se brise pour donner directement l'enzyme libre et le produit ;
l'enzyme, le substrat et le complexe enzyme-substrat sont en équilibre. De plus, la vitesse de dissociation de ES en E + S est beaucoup plus rapide que la vitesse de coupure de ES pour former E + P ;
la concentration du substrat est beaucoup plus élevée que celle de l'enzyme ; ainsi, la formation du complexe ES n'altère pas la valeur de la concentration de S ;
la vitesse globale de la réaction est limitée par la coupure du complexe ES pour former l'enzyme libre et le produit ;
la vitesse est mesurée dans les premiers instants de la réaction de telle manière que la réaction inverse ne soit pas significative.
La réaction totale peut s'écrire :
Il est alors possible d'établir l'équation de Michaelis et Menten :
– VM est la vitesse maximale de la réaction qui permet d'obtenir la constante cinétique de la réaction lorsque la concentration des sites actifs [E ]T est connue car VM = k+2 [ET].
La constante cinétique k+2 est appelée turnover. Le turnover d'une...
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CHIMIE VERTE
(1) - PRICE (N.C.), STEVENS (L.) - Fundamentals of enzymology. - Oxford University Press, Oxford (1989).
(2) - SMITH (G.M.) - The nature of enzymes, in Biotechnology, a Comprehensive Treatise. - 2e édn., sous la direction de REHM (H.-J.) et REED (G.), vol. 9, Springer-Verlag, Weinheim, Allemagne (1995).
(3) - HENRISSAT (B.) - A classification of glycosyl hydrolases based on amino-acid sequence similarities. - Biochem. J., 280, p. 309-316 (1991).
(4) - COUTINHO (P.M.), HENRISSAT (B.) - Carbohydrate-active enzymes : an integrated database approach. - In Recent Advances in Carbohydrate Bioengineering, GILBERT (H.J.), DAVIES (G.), HENRISSAT (B.) et SVENSSON (B.) eds., The Royal Society of Chemistry, p. 3-12, Cambridge (1999).
(5) - TERWISSCHA VAN SCHELTINGA (A.), ARMAND (S.), KALK (K.H.), ISOGAI (A.), HENRISSAT (B.), DIJKSTRA (B.W.) - Stereochemistry of chitin hydrolysis by a plant chitinase/lysozyme and x-ray structure of a complex with allosamidin. Evidence for substrate assisted catalysis. - Biochemistry, 34, p. 15619-15623 (1995).
...
Nomenclature des enzymes http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/
Classification CAZy (Carbohydrate Active enZymes) http://www.cazy.org/
Système d'information sur les enzymes http://www.brenda-enzymes.org/index.php4
HAUT DE PAGE
Les enzymes alimentaires http://europa.eu/scadplus/leg/fr/lvb/l21036.htm
HAUT DE PAGE3 Constructeurs – Fournisseurs – Distributeurs
Association des producteurs et formulateurs d'enzymes : AMFEP http://www.amfep.org/
HAUT DE PAGE
NOVOZYMES A/S http://www.novozymes.com/
DANISCO-GENENCOR http://www.genencor.com/
BASF ...
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