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Électrophorèse capillaire - ApplicationsArticle de référence | Réf : IN178 v1
Auteur(s) : Reine NEHMÉ
Date de publication : 10 nov. 2014
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Les enzymes sont des catalyseurs biologiques, c'est-à-dire des molécules qui accélèrent les transformations chimiques de molécules spécifiques appelées « substrats ». Le(s) composé(s) obtenu(s) suite à la réaction enzymatique est(sont) appelé(s) « produit(s) ». Dans ce document, l'enzyme, le substrat, le produit de la transformation chimique et l'inhibiteur seront respectivement désignés par les lettres E, S, P et I. Une réaction enzymatique peut être représentée de la façon suivante :
où k1 et k–1 sont les constantes de formation et de dissociation du complexe E–S, respectivement et k2 est la constante de formation du produit ou la constante de vitesse de la réaction.
Le site actif de l'enzyme est l'endroit où se fixe le substrat (le cas échéant le coenzyme) et où a lieu la réaction enzymatique. Il est souvent localisé au fond d'une poche hydrophobe de l'enzyme et comprend le(s) groupe(s) de liaison et le(s) groupe(s) catalytique(s). Le groupe de liaison est formé par les acides aminés qui interagissent via des liaisons non covalentes avec le substrat tandis que le groupe catalytique est formé d'acides aminés qui assurent la catalyse enzymatique, c"est-à-dire la rupture ou la formation des liaisons au niveau du substrat.
La cinétique enzymatique est l'étude de la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme en fonction de la concentration du substrat et de l'inhibiteur. Cette étude permet de déterminer l'affinité des substrats et des inhibiteurs vis-à-vis de l'enzyme, de connaître le mode d'action de l'enzyme et le type d'inhibition d'un composé donné. Il est également possible de doser l'enzyme pour une concentration donnée de substrat, à une température et à un pH fixés, car la vitesse d'une réaction est proportionnelle à la quantité d'enzyme.
La première détermination d'une cinétique enzymatique a été réalisée par Brown en 1902. Il étudia l'hydrolyse du saccharose en glucose et fructose catalysée par une enzyme de levure, la β-fructofuranosidase...
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TECHNIQUES D'ANALYSE
(1) - NEHME (H.), NEHME (R.), LAFITE (P.) et al - In-capillary reactant mixing for monitoring glycerol kinase kinetics by CE. - J. Sep. Sci., 36(13), p. 2151-2157 (2013).
(2) - NØRBY (J.G.), ESMANN (M.) - The effect of ionic strength and specific anions on substrate binding and hydrolytic activities of Na, K-ATPase. - J. Gen. Physiol., 109(5), p. 555-570 (1997).
(3) - KANIE (Y.), KANIE (O.) - Electrophoretically mediated reaction of glycosidases at a nanoliter scale. - Electrophoresis, 24, p. 1111-1118 (2003).
(4) - TENU (J.-P.), VIRATELLE (O.M.), GARNIER (J.) et al - pH dependence of the activity of β-galactosidase from escherichia coli. - Eur. J. Biochem., 20(3), p. 363-370 (1971).
(5) - PALMIERI (S.), LEONI (O.), IORI (R.) - A steady-state kineties study of myrosinase with direct ultraviolet spectrophotometric assay. - Anal. Biochem., 123(2), p. 320-324 (1982).
(6)...
Électrophorèse capillaire – Appareillage.
1.1 Constructeurs – Fournisseurs – Distributeurs (Liste non exhaustive)
Agilent Technologies (appareillage conventionnel) http://www.chem.agilent.com
Beckman Coulter (appareillage conventionnel) http://www.beckmancoulter.com
Caliper Life Sciences (PerkinElmer) http://www.caliperLS.com
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